Ziel der Entwicklung
Ziel des Projektes war die Entwicklung einer Immobilisierungstechnik für proteinbasierte Liganden auf Basis von zwitterionischen Aminocellulosederivaten, die es erlaubt mit hoher Kopplungseffizienz bioaffine Oberflächen zu generieren. Dabei sollte die nichtkovalente Komplexbildung von Proteinen mit zwitterionischen Aminocellulosederivaten gezielt genutzt werden, um die bioaffinen Festphasen in Form von porösen Trägern zu erzeugen. Die Untersuchung der Funktionselemente erfolgte am Beispiel des klinisch bedeutsamen Nachweises von Heparin induzierter Thrombozytopenie (HIT) Typ II.
Vorteile und Lösungen
Im Rahmen des abgeschlossenen FuE-Vorhabens ist es gelungen den HIT-Assay in Form eines ELISA zu etablieren und unter Verwendung von zwitterionischen Aminocellulosederivaten auf die Mikrosäulentechnik zu übertragen. Somit konnte die Eignung von zwitterionischen Aminocellulose-derivaten zur Erzeugung von bioaffinen Festphasen auf Basis von Carboxy-PE-Filtern bzw. Carboxy-PE-Membranen gezeigt werden. Diese Technologie steht für die Entwicklung weiterer Assays mit nanostrukturierten PE-Sinterkörpern bzw. -membranen zur Verfügung. Des Weiteren wurden spezifische Farbstoffkolloide für die Detektion in Immunoassays validiert und hochreines, physiologisch intaktes PF4 als Bestandteil des antigenen Komplexes gewonnen.
Zielgruppe und Zielmarkt
Die Entwicklung eines Lateral Flow Assay zum Nachweises von Heparin induzierter Thrombozytopenie ist unter der Voraussetzung einer sequenziellen Durchführung gelungen. Aktuell werden Arbeiten zu einer Lateral Flow Assay Plattform durchgeführt, um eine enzymatische Detektion zu ermöglichen, welche das Potenzial besitzt die Leistungsdaten des Assays deutlich zu verbessern. Weiterhin sind Versuche geplant den HIT-Assay auf einer alternativen Point-of-Care-fähigen Plattform zu etablieren. Das hochreine PF4 wird unabhängig zum HIT-Assay vermarktet. Zusätzlich werden die Forschungs- und Entwicklungsergebnisse in Verbindung mit den zwitterionischen Aminocellulose-derivaten verwertet.